Hucrelerde enzimler ve diğer proteinler amino asitlerden oluşur. 20 temel amino asitten, sadece ikisi, bir kukurt grubu icerir. Sistein de bunlardan biridir. Sistein molekulu uzerindeki sulfur grubu bircok kimyasal şekilde mevcut olabilir ve proteinlerdeki sisteine duzenleme iceren benzersiz ozellikler verir, hucreler selektif ilac hedefleri sağlamanın yanı sıra metal bağlayıcı ozellik kazandırır.
[h=2]Kimyasal Şekilleri[/h]

Amino asit sistein icinde kukurt gruplarının hucre icinde cok ceşitli oksidatif durumlarda mevcut oldukları tespit edilmiştir, kukurt radikalleri olarak , disulfur bağında, oksijen, ya da hidroksil gruplarına bağlı olarak bulunurlar, bunlar oksidatif durumların sadece birkacıdır. Bu kukurt gruplarının oksidatif durumu, bozulan hucre biyokimyasını değiştirebilirler. Hucreler oksidatif strese maruz kalmışsa, disulfit bağ veya S-S, durumundakine oranla, radikal gruplarda veya S-1 durumunda daha yuksek kukurt oranı bulunabilir. Sulfur atomlarının bu hassas durumları, sisteinin bağlı olduğu proteinlerin reaktivitesini etkiler. Bazı proteinler, bunların kukurt atomları bir disulfid konfigurasyonu icinde olduğunda aktive edilir. Diğer proteinler devre dışı bırakılır.
[h=2]Korunması[/h]

Sistein iceren proteinler, sistein artıklarını kullanarak, oksidatif stres nedeniyle oluşan geri donuşumsuz hasardan kendilerini koruyabilirler. Bazı proteinler, guneşe maruz kalmaları durumunda zarar gormelerinde olduğu gibi oksidatif stres donemlerinde, S-thiolation adlandırılan bir surec ile sistein atıklarında değişiklik yapabilirler. Bu surec karışık disulfit bağları oluşturmak icin hucre icinde diğer kukurt iceren molekulleri ile proteinin indirgenmiş kukurt atomunun reaksiyona sokulmasını kapsamaktadır. Bu işlem geri donuşumludur yani tersinir işlemdir ve hucre oksidatif stres altında olmadığında geri alınabilir. Bu surec sisteinin kukurt atomunu, proteini kalıcı olarak devre dışı bırakacak olan diğer tersinmez tepkimelere dahil olmaktan korur.
[h=2]Yapısı[/h]Sistein amino asitleri, genel olarak proteinlerin uc boyutlu yapılarını etkilemektedir. Sistein uzerindeki sulfur grupları disulfit bağları oluşturarak, diğer sulfur grupları ile oldukca kolayca reaksiyona girerler. Disulfit bağ oluşumu protein stabilizasyonu ve katlanması icin ortak bir mekanizmadır. Bunların aktif olmayan disulfid bağlanmış durumlarında, bunlar daha sonra disulfid bağının indirgenmesi ile yeniden aktive edilecekleri yere yani hucrenin dışına taşınırlar. Buna karşılık, bazen disulfid bağı, belirli bir substrat icin spesifik bir bağlanma yeri oluşturarak bir proteinin aktivasyonuna yol acar.
[h=2]Metal Bağlanması[/h]Proteinlerdeki sistein amino asitleri metal iyonlarını bağlarlar. Metal iyonlarının bağlanması genellikle proteinlerin aktivitesini duzenler. Orneğin, alkollu icecek icerken, sisteminizdeki alkol, sistein bakımından zengin bir protein olan alkol dehidrogenaz veya ADH adlandırılan enzim tarafından parcalanır. Bu enzim aktif olduğunda, alkolun parcalanması oldukca kolay oluşur ve sistemde alkol oldukca kolay bir şekilde etkisini kaybeder. Enzim aktif olmadığı zaman, genellikle daha uzun sure icin alkolun negatif etkileri hissedilmektedir.
Antabuse adlı ilac, icerdiği sisteinlerin metal bağlama ozelliklerinden yararlanarak, alkolun dehidrojenaz aktivitesini inhibe eder. ADH aktivasyonu cinko gerektirir. Cinko sistein uzerindeki kukurt grupları ile koordinasyon icinde ADH’a bağlanır. Antabuse, kukurt gruplarının oksidasyon halini değiştirmektedir, boylece bunlar artık cinkoya bağlanamaz ve ADH enzimi tamamen inaktive edilir. Bu da cok az alkol alımı durumunda bile, daha uzun sure rahatsız hissedilmesine neden olur.
[h=2]Organizmaların Kompleksitesi ile Korelasyonu[/h]Sistein, uc nukleotidin iki farklı dizileri tarafından DNA’da kodlanmıştır. 2000 yılında, rastgele matematiksel oluşumunun hesaplamasına dayanarak yapılan “Molekuler Biyoloji ve Evrim “’deki bir calışmada, sisteinin incelenen tum organizmaları temsil etmediği ileri surulmuştur. Sistein daha kompleks organizmalarda mevcut olup, proteinlerin sistein varlığında hucre buyumesi ve enzimatik regulasyon icin artan yetenekleri nedeniyle muhtemelen bu proteinler ile organizmalar uzerinde evrimsel bir avantaj sağladığını gostermektedir.
[h=2]Kanser Hucrelerinin Hedefleri[/h]Bircok kanser hucresinin, yeterli kan stoku yokluğunda duzensiz buyumeleri ve coğalmaları nedeniyle, bunlar duşuk ya da azaltılmış oksijen icinde mevcuttur. İndirgenmiş durumları, uygun hucre buyumesi ve farklılaşması ile ilgili olan ve sistein iceren bircok proteini devre dışı bırakmaktadır. İnaktif oksitlenmiş durumda olan oksitleyici enzimler, bu kanser hucrelerinde biriken oncu-ilaclar olarak araştırılmaktadır. İndirgenmiş ortamda bu enzimler sistein iceren proteinlerin geri donuşumu ve sonucta kanserin yok edilmesi icin aktive edilmektedir.